微絲

  細胞中最細的絲狀蛋白叫作微絲，其直徑約為6納米，僅為中間絲直徑的一半，由肌動蛋白所構成。肌動蛋白是一種球狀蛋白，即球型肌動蛋白。然而，當其組裝成細絲時，肌動蛋白將以另一種形式——纖維型肌動蛋白存在。纖維型肌動蛋白可被大量的肌動蛋白結合蛋白集結成束狀或網狀。在非肌肉細胞中，它們可以形成至少15種不同的結構模式。肌動蛋白的故事可以追溯到60多年前，阿爾伯特·贊特-喬爾吉（Albert Szent-Gyorgi）於20世紀40年代在橫紋肌中證實了肌動蛋白與肌球蛋白的存在。安德魯·赫胥黎（Andrew Huxley）與休·赫胥黎（Hugh Huxley）於20世紀50年代進一步證實了當肌肉收縮時，肌動蛋白絲可以在肌球蛋白絲上發生滑動，這一相互作用可使肌肉縮短，並產生力。ATP轉化為ADP所釋放的能量可以為這種分子間相互作用提供其所必需的能量。肌肉具有高度組織化的幾何分子結構，每一個肌球蛋白分子都被一個由六個肌動蛋白分子組成的「圓柱體」所包圍，這使得分子間可以發生相互滑動。由於人們只在肌肉細胞中發現了這種排列方式，因此多年來一直認為，在非肌肉細胞中可能不存在肌動蛋白與肌球蛋白通過相互作用產生收縮力的現象。然而，在1973年，湯姆·波拉德（Tom Pollard）發現非肌肉細胞中存在多種肌球蛋白。現在，我們知道哺乳動物中其實存在著超過40種不同的肌球蛋白，並且肌球蛋白（與纖維型肌動蛋白一起）為細胞分裂、細胞運動以及細胞對外來物質攝取（內吞作用）等過程提供了動力。此外，肌動蛋白還在細胞骨架的搭建中提供結構支持。肌動蛋白絲的核心通過與絨毛蛋白相結合的方式，為細胞膜的手指狀突起（絲狀偽足與微絨毛）提供支持力。